Желатин аминокислотный состав

Желатин аминокислотный состав

Желатин — смесь белковых тел животного происхождения — желеобразное вещество, образующееся при вываривании в воде сухожилий, связок, костей и некоторых других тканей, в состав которых входит коллаген (белок).

Желатин применяется:

  • в медицине в качестве источника белков для лечения различных нарушений питания;
  • в фармакологии — для производства капсул и суппозиториев;
  • в пищевой промышленности для изготовления кондитерских изделий – желе, мармелада и пр.

Желатин применяют так же для производства мороженого для предотвращения кристаллизации сахара и уменьшения свертываемости белка.

Сухой желатин пищевой — бесцветный или светло-желтый, без вкуса и запаха. Молекулярная масса выше 300000; в холодной воде и разбавленных кислотах сильно набухает, но не растворяется. Набухший желатин растворяется при нагревании, образуя раствор, который застывает в студень.

Калорийность желатина

Пищевой желатин обладает огромным количеством белков, а его калорийность составляет 355 кКал на 100 г. Употребление данного продукта в больших количествах может привести к появлению лишних килограммов.

Пищевая ценность в 100 граммах:

Белки, гр Жиры, гр Углеводы, гр Зола, гр Вода, гр Калорийность, кКал
87,5 0,5 0,7 10 10 355

Полезные свойства желатина

Желатин состоит из смеси белковых веществ животного происхождения и содержит 18 аминокислот, в том числе глицин, пролин, оксипролин, аланин, глютоминовую и аспарагиновые кислоты. Они улучшают обмен веществ, повышают умственную работоспособность и укрепляют сердечную мышцу, являются одним из основных источников энергии центральной нервной системы, мышц и головного мозга.

Не так давно был проведён эксперимент, целью которого было подтвердить полезные свойства желатина, состоящего из клейких веществ хрящей и мяса. Считается, что если употреблять желатин в виде порошка, то это предотвращает разрушение суставных хрящей. В качестве подопытных были задействованы 175 пожилых людей, больных остеоартритом коленных суставов. Все они съедали по 10 граммов порошкового желатина ежедневно. Уже через 14 недель применения было отмечено значительное улучшение подвижности сустава и силы мышц.

Желатин добавляют в мед для повышения вязкости. При этом ухудшаются вкус и аромат, снижаются ферментативная активность и содержание инвертированного сахара, а количество белка повышается.

Опасные свойства желатина

Пищевой желатин не у всех одинаково хорошо усваивается. Превышать его разумную пищевую норму не стоит, т. к. избыток желатина может спровоцировать много неприятностей, среди которых самое безобидное — это повышение свертываемости крови. Пищевая норма — это мармелад, холодец, заливное в качестве продуктов питания.

Не стоит злоупотреблять продуктами с содержанием желатина людям, предрасположенным к тромбозам и тромбофлебитам, а также тем, кто страдает мочекаменной и желчекаменной болезнью, так как они могут спровоцировать обострение заболевания.

Также важно помнить, что желатиновые настойки, которые используются для лечения болезней суставов, могут привести к появлению запоров, воспалению геморроидальных узлов, а также к проблемам с желудочно-кишечным трактом.

Также людям, страдающим сердечнососудистыми заболеваниями и оксалурическим диатезом, необходимо употреблять желатин в пищу только после консультации с врачом, так как повышенное содержание оксалогена в данном продукте может вызвать обострение этих заболеваний.

Кроме того, известны случаи появления аллергии после употребления продуктов с желатином в пищу.

Оказывается, желатин можно использовать не только в приготовлении любимых блюд, но и в лечении суставов и профилактике проблем с ними. Узнайте из видео два вида приема желатина для вашего здоровья.

Войти

Авторизуясь в LiveJournal с помощью стороннего сервиса вы принимаете условия Пользовательского соглашения LiveJournal

  • Свежие записи
  • Архив
  • Друзья
  • Личная информация
  • Memories

Коллаген/Желатин. Научные исследования и факты.

Данный пост, это немного переработанная и слегка ужатая статья Бориса Цацулина
Добавки для суставов: Коллаген/Желатин. Научные исследования и факты

Начнем с того, что заболеваний опорно-двигательного аппарата, в частности суставов, очень и очень много. Первое, что советуют всем без исключения, это коллаген, желатин, кератин, эластин. Все эти вещества являются составными элементами хрящей, кожи, волос, ногтей. И их потребление в пищу должно способствовать восстановлению и улучшению своих тканей, что состоят из таких же веществ. Это не что иное, как фибриллярные белки.

Фибриллярные белки — белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Нитевидная структура — хорошо. Почему? Да из нитей легко создать или сшить гибкие, подвижные, эластичные, прочные ткани, как кожа, ногти, связки, сухожилия и.т.д. Как одежда, отличается по свойствам друг от друга в первую очередь составом ткани, так и ткани человеческого тела, отличаются составом фибриллярных белков. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин,выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин — белок свёртывающей системы крови.
Так как речь сегодня пойдет о коллагене, то стоит отметить, что это один из таких нитевидных белков и он содержится везде. Не только в суставах, как многие думают, а вообще во всех тканях. В коже его порядка 70%, составляет около 75 % сухой массы, а эластин – около 4 %. Эластин растягивается очень сильно (до 200–300 %), примерно, как резина. Коллаген может растягиваться до 10 %, что соответствует капроновому волокну.
В состав мышц входит соединительная ткань, состоящая из волокон коллагена и эластина. Поэтому механические свойства мышц подобны механическим свойствам полимеров. Механическое поведение скелетной мышцы следующее: при быстром растяжении мышц на определенную величину напряжение резко возрастает, а затем уменьшается. При большей деформации происходит увеличение межатомных расстояний в молекулах. Механические свойства кровеносных сосудов так же определяются главным образом свойствами коллагена, эластина и гладких мышечных волокон.
Это основа для других тканей и органов: оболочек, кожи, хрящей, костей, связок мышц, сосудов и даже нервной системы. И вообще, коллаген считается самым распространённый белок у млекопитающих, составляющий от 25% до 35% белков во всём теле. Коллагены есть везде. А различия в типах коллагена есть, но они не очень существенны.
Факторов разрушения коллагена много. Ниже перечислены основные последствия его нехватки:

со стороны хрящевой ткани — дегенерация межпозвонковых дисков (остеохондроз), хруст, грыжи, скрежет, ухудшение состояния суставных хрящей (артрозы), проблемы с бронхами (бронхит, бронхоэктазы). Однако нужно заметить, что коллаген больше отвечает не за хруст, а за боли. За состояние самих суставовсо стороны кожи — ранние и глубокие морщины;
со стороны сосудистой стенки — ее истончение и, как следствие повышение угрозы разрывов сосудов, аневризм и увеличения количества атеросклеротических бляшек, которые появляются в ответ на нарушение целостности сосудистой стенки;
со стороны кишечника — запоры и проблемы с пищеварением;
со стороны хрусталика — ухудшение зрения.

Как известно, белок состоит из кирпичиков-аминокислот, которые соединены между собой пептидной связью. Любой белок, который мы съедим, будет разрушен до кирпичиков (аминокислот). И только потом наше тело, используя кирпичики, будет строить свой собственный уникальный белок. Деградация белка катализируется протеиназами: в желудке — пепсинами, а в тонком кишечнике — трипсином, химотрипсином и эластазой. Образующиеся при этом пептиды далее гидролизуются различными пептидазами до аминокислот.Любой продукт белковой природы, что мы съедим, всегда будет разрушен до аминокислот. И всосется в тонком кишечнике только в виде аминокислот. Иногда в виде двух или трех связанных между собой аминокислот. Пептиды всасываются в виде ди- и трипептидов путем пассивного переноса или активного транспорта с участием переносчиков.

Читайте также:  Как сварить рисовый отвар от поноса взрослому

Это написано во всех самых свежих современных учебниках. С этим спорить бесполезно. 99% белка, что мы съедим, будет разрушен. Телу все равно, что вы съели, будь то коллаген или курица. А если по какой-либо причине белок, что мы съели, не будет нормально переварен и попадет в кровоток, то последствия будут в виде жутких аллергии и пр. т.к. тело будет распознавать непереваренный белок как чужеродный. Не стоит тешить надежду на то, что коллаген из пищи как-либо встроиться в наш собственный. Любую белковую пищу нужно рассматривать с точки зрения аминокислотного состава. И только аминокислоты и их пропорции могут как то на нас влиять. Более 99% конечных продуктов переваривания белков, которые всасываются, являются одиночными аминокислотами. Очень редко происходит всасывание пептидов и чрезвычайно редко всасывается целая молекула белка. Даже крайне малое число всосавшихся молекул цельного белка может иногда вызывать серьезные аллергические или иммунологические нарушения.
Аминокислотный состав коллагена
Т.к. коллаген — это белок, то и состоит он из аминокислот. А каких? Всем известно, что коллаген скуден по аминокислотному составу, и считается неполноценным белком, как и продукт переработки коллагена — желатин. Коллаген имеет необычный аминокислотный состав: 1/3, или 33% всего коллагена составляет глицин. Глицин- это заменимая аминокислота, значит, организм может ее вырабатывать сам без всяких проблем. Так же из заменимых аминокислот в коллагене присутствует пролин, аргинин и аланин. Из незаменимых аминокислот – лизин. Необходимо сказать, что есть модификации пролина и лизина, такие как гидроксипролин и гидроксилизин.

Но, увы, даже в самом очищенном коллагене, а как вы знаете, он как правило обезвожен, т.е. сух, лизина даже меньше, чем в обычном сывороточном протеине. Поэтому рассматривать коллаген как источник незаменимых аминокислот для своих суставов нельзя. Потенциальная польза в коллагене, заключается именно в заменимых аминокислотах и в их ГИПЕРДОЗАХ, ибо в коллагене того же самого глицина аж 33 г на 100 г.
Так же в коллагене есть две особые аминокислоты — гидроксипролин и гидроксилизин, модификации пролина и лизина для того, чтобы коллаген держал структуру. Добавление “гидрокси” к аминокислотам дают связь вот такую. И волокно коллагена не рассыпается. Т.е. эти аминокислоты дают прочность и крепкие связи волокну. Именно за счет них коллаген является такой прочной структурой, и в сыром исходном виде очень плохо переваривается т.е. не поддается действию протеаз.

Вся индустрия добавок, в том числе, именитые специалисты заявляют, что польза коллагена заключается в наличии двух аминокислот, которые редко встречаются в других белках – оксипролин и оксилизин. Т,е поскольку коллаген без них не существует, поедая эти аминокислоты, мы просто облегчаем жизнь своему коллагену. Он будет строиться славно, быстрее, т.е. не нужно эти аминокислоты создавать. Звучит реально круто, да? Однако это неправда. К большому сожалению, они никак не помогут нам при построении своего собственного коллагена. Почему? Очень просто.
Во-первых, сам синтез коллагена в нашем теле происходит так. Сначала строятся нити без всяких там гидроксиаминокислот. Т.е. у нас в цепи нормальный пролин. И только потом уже на готовой цепи подвешивают гидроксигруппу к пролину. «Гидроксилирование пролина (или лизина) катализируется пролилгидроксилазой (или лизилгидроксилазой) — ферментами, находящимися в микросомальной фракции многих тканей ( кожи , печени , легких , сердца , скелетной мышцы ,гранулирующих раневых поверхностей). Эти ферменты являются пептидилгидроксилазами, поскольку гидроксилирование происходит только после включения пролина или лизина в полипептидную цепь.» Т.е. организм не использует вот эти хваленые аминокислоты, что мы могли получить из съеденного колагена. Он все синтезирует вновь.
Во вторых, в учебнике по биохимии черным по белому написано: «не существует тРНК, которая могла бы акцептировать гидроксипролин или гидроксилизин и далее включать их в растущую полипептидную цепь».
В одном из исследовании в 1954 году провели эксперимент, в котором кормили крыс радиоактивным гидроксипролином и гидроксилизином. Смотрели, будет ли коллаген из этих радиокативных аминокислот состоять. Результат отрицательный! А продавцы бадов до сих пор настаивают в пользе употребления этих аминокислот, хотя, если мы едим гидроксиаминокислоты, то все они будут все равно приведены до состояния нормальных аминокислот и только потом будут использоваться. В общем и целом только пищевой пролин является предшественником гидроксипролина, а пищевой лизин — предшественником гидроксилизина в составе коллагена. И никак иначе.
Вывод: коллаген по аминокислотам ценен только пролином, глицином, аланином, аргинином, которых в коллагене действительно много и больше чем в любом другом белковом продукте.

Что такое желатин и что такое гидролизованный коллаген?
Многие слышали о том, что есть отдельно добавки с коллагеном. А есть просто пищевой желатин? Какая между ними разница? Многие годы обычный коллаген из костей и хрящей считался нерастворимым в воде и, поэтому, не усвояемым. Причиной этого является то, что нативный коллаген, т.е. коллаген, поступающий в организм из пищевых продуктов, сопротивляется воздействию трипсина. Когда же коллаген подвергается определенной обработке, например, кипячению в воде, его структура разрушается и субъединицы частично гидролизуются, а продуктом этого становится желатин. Его переварить на много легче.

Развернутые цепи пептидов желатина захватывают большие количества воды, приводя к образованию гидратированных молекул. В это и есть процесс варки студня, как делают наши бабушки и мамы. Они разрушают коллаген и коллаген превращается в желатин. Так что желатин — это коллаген, который был подвержен разрушению. Усваивается легче, чем просто сырой материал. На производствах желатин получают варкой и обработкой различными щелочами костной массы, перемолотых связок, хрящей и.т.д.
Но есть еще и гидролизованный коллаген. Это желатин, который еще несколько раз обработали. Он еще больше разрушился и еще легче переваривается и расщепляется до аминокислот. В этом весь прикол. Вся разница в обработке. И получается, что желатин – это средняя степень обработки, а гидролизованный коллаген — высокая степень обработки. Чем выше степень обработки, тем выше биодоступность, т.е. переваривание и всасывание.
Как добавки с коллагеном помогают суставам и тканям?
Во первых-хрящевая ткань, костная ткань, кожа-все постоянно обновляется. И везде в составе есть коллаген. Поскольку состав коллагена у человека и у животного сходны по аминокислотному составу, то и употребление животного коллагена в пищу должно иметь определенные положительные эффекты. Это в теории.
Как мы выяснили, реальная польза от коллагена заключается в трех аминокислотах-пролин, глицин, аланин, аргинин. При повышенных нагрузках и других факторах, особенно, недоедании, реально человеку может не хватать этих аминокислот для построение суставной ткани на столько, что из пищи их просто не получить при обычном белковом питании. Никак. Поэтому, несмотря на то, что пролин, глицин, аланин считаются заменимыми аминокислотами, они, если не поступают достаточно с пищей, начинают синтезироваться из других остальных аминокислот. А это значит, что пул остальных аминокислот становиться меньше, т.к. они идут на синтез этих. И общий объем аминокислот падает. А это уже проблема для всех тканей.
Если в них большая потребность, например, сустав повредили и его нужно восстанавливать, или раны заживлять, то у нас 2 варианта. Или просто усиленно питаться белковой пищей в надежде на то, что часть аминокислот просто синтезируется в пролин глицин и аланин, либо непосредственно получить их из желатина и коллагена.
Но у первого варианта есть недостаток. Дело к том, что, как я уже сказал, большие объемы пролина глицина и аланина из обычной пищи сложно получить. И несмотря на то, что они заменимы, возможность их создания из других аминокислот, по некоторым сведениям, слегка ограничена. В условиях стресса, физических нагрузок, болезни, синтез одних аминокислот из других лимитирован. Поэтому для того, чтоб не надеется на авось, употребление желатина и коллагена поощряется в пищу действительно способствует построению своих тканей. Если быть откровенным до конца, коллагеновые добавки помогут тем людям, что плохо питаются и не доедают белка. Людям с развитой мышечной массой и имеющим богатый белковый рацион даже в случае резкой потребности в построение коллагена и в этих трех аминокислотах резервов организма хватит. Можно будет использовать даже мышцы в качестве источника аминокислот. Таким людям коллагеновые добавки вряд ли помогут. Будет добавка полезна детям, несомненно! Детям все полезно.

Читайте также:  Меновазин помогает от насморка

От коллагеновых добавок и желатина ненужно ждать чуда. Восстановления хрящевой ткани — очень длительный и трудный процесс. Эффекты могут быть замечены только в течении нескольких месяцев постоянного приема добавки. Это не панацея. Это просто 4 дополнительных аминокислоты. Так же, как и не начинается резкий мышечный рост от протеина, аналогично, не будет серьезных улучшений от коллагена и желатина.
Так что, если вы простой смертный, хорошо питаетесь, в меру двигаетесь и у вашего опорно-двигательного аппарата отсутствуют проблемы, то вам вполне достаточно тех желешек и холодцов, которые перепадают на праздники. Но, если у вас присутствуют проблемы с кожей, суставами, сухожилиями, то обязательно проведите анализ своего питания, может вам как раз не хватает тех самых пяти аминокислот.

Белки — это биополимеры, в состав которых входят двадцать обычных, так называемых белковых, аминокислот. Для всех них (кроме пролина и его производного — оксипролина) характерно наличие свободной карбоксильной (-СООН) и свободной амино- (-NH2) групп. У пролина имеется замещенная а-аминогруппа, поэтому он представляет собой а-аминокислоту. Кроме того, каждая аминокислота содержит характерную R-группу. В белках аминокислоты соединены пептидной связью, образованной аминогруппой одной аминокислоты и карбоксилом другой.

Для каждого индивидуального белка характерны определенный набор входящих в его состав аминокислот и их процентное содержание. При изучении аминокислотного состава белка его сначала необходимо разрушить до смеси мономеров — аминокислот; обычно это делают с помощью гидролиза белка в кислой среде при высокой температуре. В ходе гидролза белки постепенно расщепляются до пептидов — фрагментов белковых молекул разной длины, состоящих из различного количества аминокислот и далее — до отдельных аминокислот.

В структурной, организации белковых молекул выделяют четыре уровня: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры Последовательность аминокислот в полипептидной цепи, характерную для каждого белка, называют первичной структурой. Под вторичной структурой подразумевают пространственную конфигурацию, которой обладает полипептидная цепь. Наиболее частые варианты вторичной структуры — а-спираль и в-складчатая структура, а-спираль это такое пространственное расположение полипептидной цепи, при котором она образует регулярную спираль с шагом 5,44 А° и диаметром 10,5 А°, причем на каждый виток спирали приходится по 3,7 аминокислотных остатков, в-складчатая структура — такое пространственное расположение полипептидной цепи, при котором формируется система параллельно и антипараллельно расположенных фрагментов одной или нескольких пептидных цепей. Под третичной структурой понимают способ укладки полипептидной цепи в компактную, плотную структуру, образованную как спирализованными, так и аморфными участками полипептидной цепи. Четвертичная структура характеризует способ объединения в одну функционально индивидуальную молекулу нескольких полипептидных цепей.

Нарушение уникальной первоначальной (нативной) структуры белковой молекулы — модификация вторичной, третичной или четвертичной структур, происходящая без разрыва пептидных связей, называется денатурацией. Механизм денатурации состоит в развертывании полипептидной цепи, в результате чего образуются случайные хаотические петли и клубки, форма которых подвержена изменениям. В зависимости от степени нарушения нативнои структуры белка денатурация бывает обратимой и необратимой.

Специфика работы с белковыми связующими заключается в том, что приходится иметь дело не с очищенными индивидуальными белками, как принято в белковой химии, а с их смесями, поскольку все эти связующие — многокомпонентные системы из разных белков или пептидов.

Желатина — водорастворимый продукт, получаемый при длительном нагревании коллагена в воде, а также при обработке его кислотой или щелочью. Коллаген — это структурный белок соединительной ткани животных, основной органический компонент костей, сухожилий, связок, кожи. Коллаген имеет очень своеобразный аминокислотный состав: в нем содержится много оксипролина (7-12%) и пролина (10-12%); примерно одну треть всех аминокислот составляет глицин и отсутствуют такие аминокислоты, как цистин, цистеин, триптофан.

Если соединительную ткань экстрагировать холодным раствором нейтральных солей, то часть коллагена переходит в раствор в виде молекул тропоколлагена, состоящих из трех пептидных цепей, называемых а-цепями (две а1 и а2). Молекулярный вес каждой а-цепи равен приблизительно 100 000; аминокислотный состав двух а1— цепей сходен, третьей (а2) — иной. В молекуле тропоколлагена три а-цепи переплетены друг с другом, образуя суперспираль.

Молекулы коллагена состоят из двух чередующихся областей: участков, образованных в основном нейтральными аминокислотами (аполярные зоны), и участков, в которых сконцентрированы преимущественно полярные аминокислоты (полярные зоны). Аполярные зоны состоят из регулярно повторяющихся триплетов, имеющих структуру (глицин-пролин -А)n-. В положении А, как правило, находятся остатки оксипролина или аланина; а1— цепь почти полностью состоит из таких триплетов. Полярные зоны молекул коллагена обогащены остатками гистидина, лизина, глутаминовой и аспарагиновой кислот. В полярных участках локализованы поперечные межцепочечные связи, стабилизирующие трехцепочечную структуру молекул тропоколлагена.

Характерная особенность коллагена — способность его молекул образовывать агрегаты — нити, из которых, в свою очередь, формируются более крупные нитевидные структуры — фибриллы. При нагревании коллагена до 62-65°С в воде происходит сокращение фибрилл примерно до 1/3 их первоначальной длины. При длительном кипячении наступает дальнейшая деструкция макромолекул, их частичный или полный распад на а, в и y-компоненты. а-компонент — это смесь длинных a1 и а2-полипептидных цепей, в-димеры из двух а-цепей, соединенных редкими межцепочечными связями, а y-компонент состоит из трех цепей, связанных немногочисленными поперечными связями. Молекулярный вес в и у-компонентов соответственно в два и три раза в среднем больше, чем а-компонента. Желатина, полученная вывариванием какой-либо ткани животного (например, кожи) в воде, содержит все три компонента; их соотношение зависит от использованной ткани, температуры и времени вываривания.

Читайте также:  Олег басилашвили биография личная жизнь семья

Не растворимый в воде коллаген можно перевести в растворимое состояние, то есть в желатину, с помощью обработки щелочью или кислотой. В промышленности распространен щелочной способ; в такой желатине преобладают а-компоненты, но присутствуют и агрегаты цепей. При кислотной обработке образуются обрывки в и у-компонентов с молекулярным весом 70 000-90 000. Желатина, полученная из плавательных пузырей осетров кислотным способом, имеет средний молекулярный вес 250 000. Аминокислотный состав желатины (табл. 8) практически не отличается от состава того коллагена, из которого она получена.

Казеин — это основной белковый компонент молока. В молоке казенны находятся в виде макромолекулярных комплексов —- мицелл из 130-130 000 субъединиц, к которым присоединены ионы Са 2+ . Мицеллы выпадают в осадок в результате жизнедеятельности молочнокислых бактерий скисания или при добавлении к молоку кислоты. Компоненты казеина не растворимы в воде, но почти все хорошо растворяются в разбавленных растворах щелочей.

Казеин это фософпротеид, в котором присутствует до 1 % фосфора в виде остатков фосфорной кислоты, соединенных сложноэфирной связью с серином, то есть в виде фосфосерина.

Остатки фосфорной кислоты способны связывать ионы Са 2+ . Казеин — комплекс из нескольких компонентов, обозначаемых как а (смесь двух близких белков, as1, и as2), в,у,х-казеины. Молекулярный вес аs1-казеина равен -33 600, в и у -25 000, % -20 000. Фракции составляют as1, в и х соответственно 53-55%, 29-30% и 13-15% казеинового комплекса, тогда как у-казеина в нем содержится менее 3%.

Каждая из фракций существует в нескольких вариантах. Фракции различаются по аминокислотному составу, однако во всех содержится много глутаминовой кислоты (до 18%), а в в — и у-казеинах и пролина (до 17%). Для суммарного препарата казеина коровьего молока характерны следующие величины: содержание глутаминовой кислоты составляет более 15%, аспарагиновой — менее 8%, аланина — менее 7% (табл. 8).

Белок и желток яйца. Белок и желток куриного яйца — сложные смеси разных соединений, химически белок и желток значительно различаются (табл. 9). Компоненты белка и желтка находятся частично в растворенном состоянии, частично в виде эмульсии.

В белковой части яйца содержится до 50% всех белков яйца, представляющих собой крайне сложный комплекс совершенно несхожих белков, обладающих разными аминокислотным составом и свойствами.

До 60% белков яйца приходится на овальбумин — водорастворимый белок с молекулярным весом 46000. В состав альбумина входит много глутаминовой и аспарагиновой кислот, а также цистеина. Это фосфогликопротеид; в нем присутствует углеводный компонент (3,2%), а часть остатков серина фосфорилирована. Углеводный компонент представлен слаборазветвленным олигосахаридом, состоящим из остатков маннозы и аминосахарида N-ацетилглюкозамина.

При различных воздействиях, в частности при нагревании, овальбумин легко денатурирует, переходя в нерастворимое состояние.

Примерно по 15% яичного белка составляют два других гликопротеида — кональбумин и овомукоид (молекулярный вес 87 000 и 28 000 соответственно). До 20% веса овомукоида приходится на углеводный компонент. Пептидная цепь овомукоида соединена с тремя олигосахаридными цепями близкого состава: манноза, галактоза и N-ацетилглюкозамин находятся в них в соотношении 1:4:8. Отличительная особенность овомукоида заключается в том, что он не денатурирует при нагревании.

Большая часть остальных белков белка яйца (авидин и др.) — также гликопротеиды. Суммарный аминокислотный состав белков яичного белка характеризуется высоким содержанием аспарагиновой кислоты (более 8%), треонина (3-4%) и серина (около 10%) (табл. 8).

Белки, находящиеся в желтке яйца, обладают совершенно иными свойствами. На белки приходится одна треть всех органических веществ желтка, на долю липидов — две трети. В желтке они находятся в виде белковолипидного комплекса — взвешенных в жидкости частиц — гранул размером 0,025-0,150 мкм. Эти гранулы представляют собой агрегаты из двух белков — липовителлина и фосвитина, к которым присоединены молекулы липидов. Смесь липовителлина и фосвитина можно разделить путем ступенчатого добавления сульфата магния; белки выпадают в осадок в виде комплексов с ионами магния.

а- и в-липовителлины составляют до 70% всех белков желтка. Они имеют одинаковый молекулярный вес (около 400 000) и легко диссоциируют на две субъединицы. Каждая субъединица, в свою очередь, состоит из двух полипептидных цепей — большой и малой (молекулярный вес 140000 и 30000 соответственно). Субъединицы липовителлинов связаны с липидньши компонентами.

Фосвитин (около 16% белков желтка) представляет собой белок, содержащий до 10% (по весу) фосфора и полисахаридный компонент. В желтке присутствуют фосвитины двух типов с молекулярным весом примерно 28000 и 34000. Для этого белка характерен необычный аминокислотный состав: почти 50 % всех аминокислот в фосвитине представлено остатками серина, причем 94-96% всех серинов фосфорилировано. Углеводный компонент фосвитина содержит глюкозу, галактозу, маннозу, глюкозамин, сиаловую кислоту (ацетилированное производное 9-углеродной кислоты).

В каждую субъединицу липовителлинового комплекса входят по две молекулы липовителлина и фосвитина, к которым присоединены приблизительно 50 молекул разных липидов желтка. Такие субъединицы объединяются в агрегаты, видимые под микроскопом как гранулы.

В водной фазе желтка находится несколько растворимых в воде и солевых растворах белков, основные из которых ливетины. а -ливетин, в-ливетин, и у-ливетин составляют 32, 35 и 31% всех растворимых белков желтка; их молекулярный вес равен 70000, 42000 и 150000 соответственно. При нагревании эти белки легко денатурируют (свертываются). а-левитин способен димеризоваться за счет остатков цистеина; в присутствии ионов ртути образуются межмолекулярные -S-Hg-S- мостики, а-ливетин способен связывать различные анионы. Все ливетины — гликопротеиды, содержат углеводный компонент. В молекулах других растворимых белков желтка — трансферрина, флавопротеида — содержатся ионы двухвалентных металлов. Для суммарного аминокислотного состава белков желтка характерны следующие величины: аспарагиновой кислоты более 8%, треонина 5-8%, серина 12% (табл. 8).

Клейковина — комплекс белков муки, составляющий примерно 16% ее веса, основной же компонент муки (70%) — полисахарид крахмал. После экстракции крахмала водой остается сложный белковый комплекс, обладающий сильной клеющей способностью. Белки клейковины традиционно делят на два компонента — глиадины и глютенины. Глиадины растворимы в 70%-ном этаноле, их аминокислотный состав характеризуется высоким содержанием пролина (до 14%) и глутаминовой кислоты (более 40%). Глютенины состоят из комплекса белков, молекулы которых соединены дисульфидными связями. Глютенины растворимы в щелочных растворах, они обладают необычайно сильными клеющими свойствами.

Ссылка на основную публикацию
Жгут на конечности следует держать
Жгут накладывается лишь в крайних случаях (кровь бьет фонтаном), ибо он очень часто вызывает необратимые повреждения. Крови мало -> опасность...
Если сломано ребро симптомы лечение
Перелом ребра — явление нередкое, оно встречается у 60% травмированных людей. Речь идёт о нарушении целостности кости или хряща. Чаще...
Если спина болит и низ живота
Причины болей в пояснице и животе Боли в животе, отдающие в поясницу, могут быть связаны с различными причинами. Поэтому, если...
Жгучая боль в низу живота
Неспецифический симптом, возникающий как при обычном запоре, так и при смертельно опасных патологиях. Если острая боль в животе возникла внезапно,...
Adblock detector